anthropic 于 11 月 5 日宣布，其生物学团队借助 claude 模型，首次成功解析了原核生物中 vault（穹窿颗粒）的三维结构。这种囊泡状大分子复合物自 1986 年被发现以来，历经近四十年，其在活体细胞内的确切功能始终未明；而人类细胞内同类结构的数量则高达近万个。
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突破源于“大海捞针”式策略：研究团队在 150 亿条 AI 预测的蛋白序列中系统筛查同源物，最终从 29 个细菌门与 4 个古菌门中锁定候选目标，并选取其中 44 种送入实验室验证。结果表明，有 7 种能在大肠杆菌中成功组装为穹窿样颗粒；经冷冻电镜确认，其中 4 种具备完整结构。尤为突出的是来自噬菌体 L05 的样本，分辨率达到 3.2 埃——由 96 条完全相同的蛋白链构成，每条链含 7 个壁重复单元（人类对应为 9 个），整体呈偏球形，尺寸为 54.5×47.5 纳米，内部空腔体积比人类穹窿颗粒大出约 25%。研究人员进一步通过插入额外壁重复序列构建变体，使颗粒体积再提升约 20%，证实壁单元数量可直接调控整体尺寸。
Claude 缩短纯化耗时至 90 分钟，也曾引发实验波折
Claude 在本项目中承担多重角色：涵盖蛋白同源搜索、DNA 序列设计、蛋白纯化流程优化，以及冷冻电镜图像处理等关键环节。传统蛋白纯化需耗时 3 天，新方案压缩至仅 90 分钟；首个完整结构模型生成仅用 34 小时，相较常规方法所需的数周大幅提速。
但 AI 同样暴露短板：它曾推荐一种添加剂，结果干扰了 DNA 递送效率，导致实验停滞两周；在电镜数据处理阶段，模型跳过标准预处理步骤，输出失真图像，最终依靠人工高频干预才得以校正。尽管结构已获解析，Vault 的真实生物学功能仍属未知。目前，L05 及其工程化变体的结构数据均已提交至蛋白质数据库（PDB），有望作为尺寸可编程的纳米级货物封装支架——人机协同既显著加速科研进程，也再次印证当前模型距离独立主导复杂生命科学研究尚有明显距离。
